Аминокиселините и протеините са междинните елементи на прехода от минералния свят към живата материя.
Както показва името им, аминокиселините са бифункционални органични вещества: те са съставени от амино функцията (-NH2) и от карбоксилната функция (-COOH); те могат да бъдат α, β, у и т.н., в зависимост от позицията, заета от аминогрупата по отношение на карбоксилната група:
 |  |  |
| а-амино киселина | Р-аминокиселина | у-амино киселина |
Биологично важните аминокиселини са всички а-аминокиселини.
Протеиновите структури се състоят от двадесет аминокиселини.
Както може да се види от горните структури, аминокиселините имат обща част и различна част, която ги характеризира (представени общо с R) .
От двадесетте аминокиселини деветнадесет са оптически активни (те се отклоняват от равнината на поляризирана светлина).
Повечето аминокиселини имат само една аминогрупа и един карбоксил, така че те се наричат неутрални аминокиселини ; тези с допълнителен карбоксил са известни като аминокиселини, докато тези с допълнителна амино група са основни аминокиселини .
Аминокиселините са твърди кристални вещества и имат добра разтворимост във вода.
Липсата на някои аминокиселини в храната води до сериозни промени в развитието; всъщност, човешкият организъм не е в състояние да синтезира някои аминокиселини, които са точно наричани съществени (те трябва да бъдат въведени с диетата), а само по себе си може да произвежда само някои аминокиселини (несъществените).
Една от болестите, дължащи се на липсата на незаменими аминокиселини, е тази, известна с името kwashiorkor (дума, която произлиза от африкански диалект, който означава „първо и второ“); това заболяване засяга първородния, но след раждането на второто дете, тъй като майчиното мляко, което съдържа правилния прием на протеин, липсва от първото. Това заболяване, следователно, е широко разпространено сред недохранените популации и включва диария, липса на апетит, което води до прогресивно отслабване на организма.
Както вече бе споменато, естествените аминокиселини, с изключение на глицин (той е а-аминокиселина с водород вместо R групата и е най-малката от двадесетте), притежават оптична активност, дължаща се на присъствието на поне един асиметричен въглерод. В естествените аминокиселини, абсолютната конфигурация на асиметричния въглерод, върху който са свързани само амино и карбоксилните групи, принадлежи към L серията;
D-аминокиселините никога не стават част от структурата на протеина.
Припомнете си, че:
ДНК ---- транскрипция → m-РНК ---- транслация → протеин
Транскрипцията е способна да кодира като L-аминокиселини; D-аминокиселините могат да се съдържат в не-протеинови структури (напр. В стената на бактериите: в бактериите няма генетична информация, за да има D-аминокиселини за защитна роля, но има генетична информация за ензимите. които се грижат за бактериалната стена на покритието).
Да се върнем към аминокиселините: различната структура на R групата определя индивидуалните характеристики на всяка аминокиселина и дава специфичен принос към характеристиките на протеините.
Затова се смяташе, че аминокиселините се разделят според характера на групата R:
Полярни аминокиселини, но без зареждане (7):
Глицин (R = H-)
Серин (R = HO-CH2-)
треонин
Треонинът има два центъра на симетрия: в природата има само треонин 2S, 3R.
Треонинът е незаменима аминокиселина (не трябва да се бърка с същественото: всички аминокиселини са от съществено значение), така че трябва да се вземат с диета, т.е. да се ядат храни, които го съдържат, защото, както вече беше споменато, в човешките клетки няма генетично наследство може да произвежда тази аминокиселина (това наследство присъства в много растения и по-добре).
Хидроксилната група на серин и треонин може да бъде естерифицирана с фосфорилова група (получаване на фосфосерин и фосфотреонин), този процес се нарича фосфорилиране ; фосфорилирането се използва в природата за транслация на сигнали между вътрешната и външната страна на клетката.
Цистеин (R = HS-CH2-)
Сулфхидрилът на цистеина е по-лесно протонизиращ се от хидроксила на серин: сярата и кислородът са от шестата група, но сярата е по-лесно окислена, тъй като има по-големи размери.
Тирозин [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(С6Н4) = ди-заместен бензенов пръстен
Както и за серин и треонин, хидроксилът може да бъде естерифициран (фосфорилиран).
Аспарагин (R = NH2-CO-CH2-)
Глутамин (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Неполярни аминокиселини (8) \ t
те имат хидрофобни странични групи; в този клас ние разграничаваме:
Алифат :
Аланин (R = CH3-)
Валин (R = (CH3) 2-CH-) е съществен
Левцин (R = (CH3) 2-CH-CH2-) е съществен
Изолевцин (R =
Метионин (R = CH3-S-CH2-CH2-) е съществен
Клетъчните мембрани се състоят от двойно липиден слой с протеини, закотвени поради хидрофобния им характер, затова съдържат аланин, валин, изолевцин и левцин. Метионинът, от друга страна, е аминокиселина, почти винаги присъстваща в малки количества (около 1%).
Proline
Ароматни :
Фенилаланин (R = Ph-CH2-) Ph = фенил: есенциален монозаместен бензол
Триптофан (R =
Тези две аминокиселини, които са ароматни, абсорбират близката ултравиолетова радиация (около 300 nm); следователно е възможно да се използва UV спектрофотометричната техника за определяне на концентрацията на известен протеин, който съдържа такива аминокиселини.
Аминокиселини с такса (5)
На свой ред те се отличават с:
Киселинни аминокиселини (с полярни остатъци с отрицателен заряд при рН 7) са такива, защото могат да дадат положителен заряд Н +:
Глутаминова киселина (R =
Тези аминокиселини произлизат съответно от аспарагин и глутамин; в природата има четири и това означава, че за всяка от тях има конкретна информация, т.е. в ДНК има тройка бази, която кодира за всяка от тях.
Основните аминокиселини (с полярни остатъци с положителен заряд при рН 7) са такива, защото могат да приемат положителен заряд Н +:
Лизин (R =
Аргинин (R =
Хистидин (R =
Има протеини, в които има производни на аминокиселини в страничните вериги: например, фосфосерин може да присъства (няма генетична информация, която кодира фосфосерин само с този за серин); фосфосерин е пост-транслационна модификация: след синтеза на протеина
ДНК ---- транскрипция → m-РНК ---- транслация → протеин
такива пост-транслационни модификации могат да се появят в страничните вериги на протеина.
Виж също: Протеин, поглед към химията
