Структура и функции
Хемоглобинът е металопротеин, съдържащ се в червените кръвни клетки, отговорен за транспортирането на кислород в кръвния поток. Всъщност, кислородът е само умерено разтворим във вода; следователно количествата, разтворени в кръвта (по-малко от 2% от общото количество), не са достатъчни за задоволяване на метаболитните изисквания на тъканите. Следователно необходимостта от конкретен носител е очевидна.
В кръвоносния поток, кислородът не може директно и обратимо да се свързва с протеините, както се случва с метали като мед и желязо. Не е изненадващо, че в центъра на всяка протеинова субединица на хемоглобин, обвита в протеинова обвивка, намираме така наречената протетична група EME, с метално сърце, представено от железен атом в окисленото състояние Fe2 + (редуцирано състояние), което свързва кислород обратимо.
Анализ на кръвта
- Стойности на нормалния хемоглобин в кръвта: 13-17 g / 100 ml
При жените стойностите са средно с 5-10% по-ниски от мъжете.
Възможни причини за висок хемоглобин
- полицитемия
- Удължен престой на височина
- Хронични белодробни заболявания
- сърдечно заболяване
- Кръвен допинг (използване на еритропоетин и производни или вещества, които имитират неговото действие)
Възможни причини за нисък хемоглобин
- анемия
- Недостиг на желязо (сидеропения)
- Обилно кървене
- карциноми
- бременност
- таласемия
- Бърнс
Съдържанието на кислород в кръвта след това се дава от сумата на малкото количество, разтворено в плазмата с фракцията, свързана с хемоглобиновото желязо.
Повече от 98% от присъстващия в кръвта кислород е свързан с хемоглобина, който от своя страна циркулира в кръвния поток, разпределен в червените кръвни клетки. Следователно, без хемоглобин, еритроцитите не биха могли да изпълнят задачата си като кислородни транспортери в кръвта.
Като се има предвид централната роля на този метал, синтезът на хемоглобина изисква адекватно снабдяване с желязо с диетата. Около 70% от желязото в тялото всъщност се съдържа в ЕМЕ хемоглобиновите групи.
Хемоглобинът се състои от 4 подединици, структурно много сходни с миоглобин *.
Хемоглобинът е голям и сложен металопротеин, характеризиращ се с четири глобуларни протеинови вериги, респективно ранени около ЕМЕ група, съдържаща Fe2 +.
За всяка молекула хемоглобин откриваме четири ЕМЕ групи, обвити от относителната глобуларна протеинова верига. Тъй като във всяка молекула на хемоглобина има четири железни атома, всяка молекула на хемоглобина може да се свърже със себе си четири атома кислород, в зависимост от обратимата реакция:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4
Както е известно на повечето, задачата на хемоглобина е да вземе кислород в белите дробове, да го освободи до клетките, които се нуждаят от него, да отстрани от него въглероден диоксид и да го пусне в белите дробове, където започва отново цила.
По време на преминаването на кръвта в капилярите на белодробните алвеоли, хемоглобинът свързва кислорода със себе си, което впоследствие води до появата на тъканите в периферната циркулация. Този обмен се случва, защото кислородните връзки с желязото от групата на ЕМЕ са лабилни и чувствителни към много фактори, най-важната от които е частичното напрежение или налягане на кислорода.
Свързване на кислород към хемоглобин и ефект на Бор
В белите дробове, плазменото кислородно напрежение се увеличава поради дифузията на газа от алвеолите в кръвта (РО2); това повишаване причинява хемоглобин да се свързва жадно с кислород; обратното се случва в периферните тъкани, където концентрацията на кислород, разтворен в кръвта, намалява (2 РО2) и увеличава парциалното налягане на въглеродния диоксид () CO2); това кара хемоглобина да освободи кислород чрез зареждане с CO2. Чрез опростяване на концепцията колкото е възможно повече, в кръвта присъства повече въглероден диоксид и по-малко кислород остава свързан с хемоглобина .
Въпреки че количеството на кислорода, физически разтворено в кръвта, е много ниско, следователно то играе основна роля. В действителност, това количество силно влияе на силата на свързване между кислород и хемоглобин (освен че е важна референтна стойност в регулирането на белодробната вентилация).
Обобщавайки с графика, количеството кислород, свързано с хемоглобина се увеличава по отношение на рО2 след сигмоидна крива:
Фактът, че регионът на плота е толкова голям, поставя важен марж на безопасност при максималното насищане на хемоглобина по време на преминаването в белите дробове. Въпреки че рО2 на алвеоларното ниво е нормално равен на 100 mm Hg, като се спазва фигурата, която отбелязваме, както и парциалното налягане на кислорода, равно на 70 mmHg (типична поява на някои заболявания или постоянство на голяма надморска височина), процентът на наситен хемоглобин стойте близо до 100%.
В областта на максималния наклон, когато частичното кислородно напрежение падне под 40 mmHg, способността на хемоглобина да свързва кислорода спада бързо.
В условия на покой PO2 при вътреклетъчни течности е приблизително 40 mmHg; в този контекст, за законите на газовете, кислородът, разтворен в плазмата, дифундира към тъканите, които са по-бедни от O2 през капилярната мембрана. В резултат на това плазменото напрежение на О2 пада още и това спомага за освобождаването на кислород от хемоглобина. По време на интензивно физическо натоварване обаче напрежението на кислорода в тъканите пада до 15 mmHg или по-малко, при което кръвта е силно изтощена от кислород.
В резултат на това, при условия на покой, голямо количество кислороден хемоглобин напуска тъканите, оставайки налични в случай на нужда (например за справяне с внезапно повишаване на метаболизма в някои клетки).
Непрекъснатата линия, показана на изображението по-горе, се нарича крива на дисоциация на хемоглобина; обикновено се определя in vitro при рН 7.4 и при температура 37 ° С.
Ефектът на Бор има последици както върху приема на О2 на белодробното ниво, така и върху освобождаването му на тъканно ниво.
Когато има повече въглероден диоксид, разтворен под формата на бикарбонат, хемоглобинът освобождава кислорода по-лесно и се зарежда с въглероден диоксид (под формата на бикарбонат).
Същият ефект се постига чрез подкисляване на кръвта: колкото по-ниско се понижава рН на кръвта, толкова по-малко кислород остава свързан с хемоглобина; не случайно въглеродният диоксид се разтваря в кръвта главно под формата на въглеродна киселина, която се дисоциира.
В чест на своя откривател, ефектът на рН или въглеродния диоксид върху дисоциацията на кислорода е известен като ефект на Бор.
Както се очаква, в кисела среда хемоглобинът освобождава кислорода по-лесно, докато в основна среда връзката с кислорода е по-силна.
Сред другите фактори, които могат да променят афинитета на хемоглобина към кислорода, нека запомним температурата. По-специално, афинитетът на хемоглобина към кислорода намалява с повишаването на телесната температура. Това е особено благоприятно през зимния и пролетния месец, тъй като температурата на белодробната кръв (в контакт с въздуха на външната среда) е по-ниска от тази, достигната на нивото на тъканите, където по този начин се улеснява снабдяването с кислород.,
2, 3-дифосфоглицератът е междинен продукт на гликолизата, който влияе на афинитета на хемоглобина към кислорода. Ако концентрациите му в червените кръвни клетки се увеличат, афинитетът на хемоглобина към кислорода намалява, като по този начин се улеснява освобождаването на кислород в тъканите. Неслучайно еритроцитните концентрации на 2, 3 дифосфоглицерата увеличават, например, при анемия, при сърдечно-белодробна недостатъчност и по време на престоя на голяма надморска височина.
Като цяло, ефектът на 2, 3 бисфосфоглицерата е сравнително бавен, особено в сравнение с бързия отговор на промените в рН, температурата и парциалното налягане на въглеродния диоксид.
Ефектът на Бор е много важен по време на интензивна мускулна работа; в такива условия, всъщност в тъканите, които са най-изложени на стрес, се наблюдава локално повишаване на температурата и налягането на въглеродния диоксид, следователно и на киселинността на кръвта. Както е обяснено по-горе, всичко това благоприятства освобождаването на кислород в тъканите, като измества кривата на дисоциация на хемоглобина надясно.
